|
Conference publicationsAbstractsXV conferenceN- и С-концевые эффекты аминокислот в организации вторичной структуры олигопептидовИнститут биофизики клетки РАН, Россия, 142290 г.Пущино, ул.Институтская, д.3.Тел. 8(4967)73-94-04, e-mail: open13@mail.ru 1 pp.В настоящее время в описании процесса структурной организации белков доминирующими являются феноменологические подходы. Однако, практически все они не затрагивают одну общую проблему - проблему самого первичного физического акта, инициирующего самоорганизацию полипептидной последовательности в уникальную функциональную молекулярную форму. Распространено использование в таких исследованиях лишь статистических наблюдений о некоторой изначальной предрасположенности составляющих аминокислот к организации того или иного вида вторичной структуры олигопептидной цепи. В наших предыдущих работах, на базе полуэмпирических РМ3 и неэмпирических MP2 квантово-химических расчетов особенностей электронной структуры одиночных молекул дипептидов различной природы, было отмечено, что важным моментом в процессе «саморганизации» формы молекулярного остова пептидного образования может выступать обнаруженная высокая торсионная гибкость (структурный полиморфизм) основного элемента - фрагмента O=C-NH. Как показал детальный анализ электронного строения этой группы, поведение поверхности потенциальной энергии ее основного состояния оказывается весьма своеобразным и очень чувствительным к химической природе ближайшего окружения. Так, например, для одного и того же аминокислотного остатка в зависимости от того находится ли он на N- или на С-конце пептидной группы реализуется разный непланарный полиморфизм структуры O=C-NH фрагмента. Соответственно, и конкретный тип и положение боковой группы оказались значительно определяющими и величину и направление начального «излома» пептидной группы (наклона H-N-связи относительно плоскости O=C-N) в структуре сложного пептидного образования. Поэтому, дальнейшее исследование влияния N- и C-концевых эффектов в пептидных группах на процесс регуляризации структуры олигопептидного остова в различных аминокислотных последовательностях представляется чрезвычайно актуальным. В данной работе проведен сравнительный квантово-химический анализ структурных, спектральных и термодинамических характеристик олигопептидов в различных вариантах аминокислотных последовательностей. Выделены параметры электронной структуры пептидных фрагментов O=C-N-H наиболее четко коррелирующие с предрасположенностью рассматриваемых олигонуклеотидов к организации того или иного типа вторичной структуры (α-спиралей, β-излома или β-слоя). Рассмотрена роль внутримолекулярного энтропийного фактора в регуляризации структуры и компактизации формы олигопептида. Оценен вклад молекул связанной воды в стабилизацию спиральной формы некоторых аминокислотных последовательностей. |