English
!

Архив публикаций

Тезисы

XV-ая конференция

Взаимодействие и субъединиц наномолекулярного мотора атф синтазы

Булушова Л.С.

МГУ, Россия, 119992, Москва, ГСП-2, Ленинские горы, 939-2612, bul-lidia@yandex.ru

1  стр.

F0F1-АТФаза – молекулярный мотор, который использует энергию протонного тока через комплекс F0 для создания молекул АТФ. В изолированном фрагменте – комплексе F1 (F1-АТФазе), в отсутствие комплекса F0, могут происходить как гидролиз АТФ (расщепление) так и синтез АТФ. При этом F1-АТФаза работает как мотор, внутри которого вращается γ субъединица по центру статора – состоящего из трех идентичных копий αβ субъединиц. Вращение инициируется конформационными изменениями 3(αβ) субъединиц F1-АТФаза осуществляет превращение энергии химической связи молекулы АТФ во вращательную энергию ротора мотора – субъединицы. На основе обзора последних экспериментальных данных [1,2] в представленной работе предложена математическая модель взаимодействия гамма и бета субъединиц, основных элементов молекулярного мотра. По результатам обработки экспериментальных данных получена кинематическая связь между углом проворота ротора и - углом раскрытия субьединицы. Так же анализ экспериментальных данных позволил построить различные модели моментов сил, действующих на и субъединицы. В частности в ходе моделирования момента сил, действуцющих на субъединицу были рассмотрены «ступенька», линейная и экспоненциальная функции. Это позволяет уточнить выражения для момента сил сорбции, возникающего при проникновении молекулы АТФ в каталитический центр - субъединицы ри

Для каждого из случаев рассмотреных в ходе моделирования получена временная развёртка. На основании полученных зависимостей построен фазовый портрет системы для субъединицы.

Литература

1. Adachi K. et al, Coupling of Rotation and Catalysis in F1-ATPase Revealed by Single-Molecule Imaging and Manipulationазвание // Cell, Vol 130, 2007, 309-321

2. Böckmann R, Grubmüller H., Nanoseconds molecular dynamics simulation of primary mechanical energy transfer steps in F1-ATP synthase // Nature Struct. Bio,Vol 9, 2004, 198-202



© 2004 Дизайн Лицея Информационных технологий №1533