Архив публикаций

Тезисы

XV-ая конференция

Флюктационно-динамическая модель протонной АТФ-синтазы – энергопреобразующей молекулярной машины живой клетки

Романовский Ю.М., Погребная А.Ф., Тихонов А.Н.

МГУ, Россия, 119992, Москва, ГСП-2, Ленинские горы, 939-2612, yuromanovsky@yandex.ru

Подавляющее число молекул АТФ (» 80 %) – основной энергетической «валюты» живой клетки – производится мембранными АТФ-синтазами, являющимися самыми маленькими в природе молекулярными моторами с характерным размером » 10 нм. АТФ-синтаза – обратимая молекулярная машина, способная катализировать как синтез, так и гидролиз АТФ. Встроенная в энергопреобразующую мембрану АТФ-синтаза, состоящая из неподвижного («статор») и подвижного («ротор») фрагментов, работает как вращающийся «электромотор». В режиме синтеза АТФ из АДФ и ортофосфата (Рi) направленное вращение ротора протонной АТФ-синтазы обеспечивается за счет энергии трансмембранной разности электрохимических потенциалов ионов водорода ( ). В режиме гидролиза АТФ ротор АТФ-синтазы вращается в обратном направлении, обеспечивая генерацию .

В докладе дается краткий обзор известных в литературе математических моделей, описывающих работу АТР-синтазы [1-3], а также излагаются результаты моделирования динамики АТФ в режимах синтеза и гидролиза АТФ в рамках разработанной нами флюктационно-динамическая модели [4]. Модель представляет собой систему 7 уравнений: динамического уравнения, описывающего вращение подвижной субъединицы g, и 6 кинетических уравнений, описывающих кооперативные изменения состояний трех каталитических центров, связывающих АТФ, АДФ и Рi. Описывается взаимодействие между субъединицами a и b, оценивается время проникновения молекул АТФ в активный центр. Результаты моделирования хорошо согласуются с литературными данными по кинематике вращения ротора протонной АТФ-синтазы.

Литература

1. Xing Jianhua, Liao Jung-Chi, and Oster George, Making ATP // PNAS, v. 102, 2005, 16539–16546

2. Böckmann R, Grubmüller H., Nanoseconds molecular dynamics simulation of primary mechanical energy transfer steps in F1-ATP synthase // Nature Struct. Biol, v. 9, 2004, 198-202

3. Adachi K. et al. Coupling of Rotation and Catalysis in F1-ATPase Revealed by Single-Molecule Imaging and Manipulation // Cell, v.130, 2007, 309-321

4. Pogrebnaya A., Romanovsky Yu., Tikhonov A. Rotation of ATPase: The stochastic model // Fluctuation and Noise Letters, v.5, 2005, L217-L224

• открыть в PDF формате