|
Conference publicationsAbstractsXIX conferenceИзучение влияния конформации белков на скорость их связывания с помощью метода броуновской динамикиМосковский государственный университет имени М.В. Ломоносова, Биологический ф-т, каф. биофизики, Россия, 119991, Москва, Ленинские горы, МГУ, Тел. (495)9390289 1 pp. (accepted)С помощью разработанной нами ранее многочастичной модели броуновской динамики взаимодействия белков [1] были получены константы связывания фотосинтетических белков пластоцианина и цитохрома f для различных их конформационных состояний. Наш метод рассматривает белки как твёрдые тела, не рассматривает их конформационную подвижность. Первая структура комплекса белков была взята из PDB структуры 2PCF (9-ая модель). Для сравнения другие структруры белков были взяты для свободного состояния белков в растворе из тех же организмов, что и белки в комплексе 2PCF: пластоцианин из шпината (1YLB), цитохром f из турнепса (1HCZ). Значения параметров модели были взяты из работы [1]. Для исключения влияния ориентации белков на константу их связывания структуры белков были совмещены как твёрдые тела с помощью функции Magic Fit программы Swiss-PdbViewer (http://spdbv.vital-it.ch), которая минимизирует среднеквадратичное отклонение координат атомов двух белков (RMSD), нашедших соответствие. Различие структур свободных и связанных белков по параметру RMSD менее 2Å, однако форма электростатического потенциала белков отличается. Показатель сходства Ходжкина (SI) [2] для потенциалов пластоцианина = 0,35, для цитохрома = 0,65. SI меняется от -1 до 1, показывая похожесть потенциалов. Значение 1 означает, что потенциалы идентичны. Для совсем разных потенциалов SI=0. Константа связывания белков, полученная на модели броуновской динамики, для белков с конформацией из комплекса, равна 1,3∙108 М–1∙c–1, а для белков в конформации свободного состояния равна 5,5∙107 М–1∙c–1. Таким образом, наша модель показывает, что константа связывания белков с конформацией, неоптимальной для образования комплекса, ниже, чем для белков с оптимальной конформацией. Таким образом, изменение конформации белков в процессе связывания приводит к ускорению процесса связывания за счёт оптимизации электростатического потенциального поля белков. Работа поддержана грантами РФФИ 11-04-01019-а и 11-04-01268-а.
|
