Conference publications

Abstracts

XXVI conference

Молекулярное моделирование цитохромного bc1 комплекса с цитохромом с

Васюченко Е.П., Федоров В.А., Абатурова А.М., Устинин Д.М.¹, Коваленко И.Б.

Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, биологический ф-т, кафедра биофизики, Россия, 119991, Москва, Ленинские горы 1, стр. 12, +7(495)9390289, xbgth@yandex.ru

¹Федеральный исследовательский центр Институт прикладной математики им. М.В. Келдыша Российской академии наук, Россия, 125047, Москва, Миусская пл., д.4, +7(499)9781314

1 pp. (accepted)

Цитохром с является подвижным переносчиком электронов в дыхательной цепи митохондрий, который транспортирует электрон от цитохромного bc₁ комплекса к цитохром с оксидазе. Цитохром с представляет собой растворимый белок, расположенный в межмембранном пространстве митохондрий, имеет в качестве функциональной группы гем типа с, соединенный с белковой частью с помощью двух тиоэфирных связей через остатки цистеина.

В настоящее время известна структура комплекса между цитохромным bc₁ комплексом и цитохромом с только для организма Saccharomyces cerevisiae. Мы построили модель взаимодействия этих белков, выделенных из млекопитающих организмов Equus caballus и Bos taurus с помощью комбинированного метода броуновской и молекулярной динамики и кластерного анализа.

Нами была рассчитана броуновская динамика взаимодействия цитохрома с с цитохромным bc₁ комплексом с помощью программы ProKSim с использованием структур белков, полученных из Saccharomyces cerevisiae, в результате чего было получено 20000 энергетически выгодных взаимных расположений с энергией электростатического взаимодействия более 8kT. С помощью метода кластерного анализа были выявлены наиболее типичные конформации диффузионно-столкновительного комплекса.

С использованием метода полноатомной молекулярной динамики был выявлен механизм перехода полученных диффузионно-столкновительных комплексов к стабильному финальному комплексу, в котором расстояние между кофакторами белков пригодно для передачи электрона. Финальные комплексы мы сравнивали с исходным взаимным расположением белков в экспериментально полученном комплексе (PDB ID: 3CX5, X-RAY).

Работа выполнена с использованием оборудования Центра коллективного пользования сверхвысокопроизводительными вычислительными ресурсами МГУ имени М.В. Ломоносова. Работа поддержана грантами РФФИ № 18-07-01219.

• view as PDF (in Russian) (PDF)