Русский
!

Presentations

Electron-transfer protein-protein complex formation ferredoxin from Chlamydomonas Reinhardtii with Ferredoxin-NADP+ reductase from Zеa mаys and hydrogenase from Chlamydomonas reinhardtii

Fedorov V.A., Khruschev S.S., Kovalenko I.B., Riznichenko G.Yu., Rubin A.B.

Biophysics Department, Biological Faculty, Moscow State University, Leninskie Gory, Moscow 119992 Russia, E-mail: xbgth@yandex.ru, tel. +7-495-9390289, fax +7-495-9391115

Белок-белковые взаимодействия лежат в основе практически каждого процесса, связанного с функционированием живой клетки. Молекулярное моделирование процесса взаимодействия белков необходимо для понимания их функциониорования. В броуновской динамике белки рассматриваются как твердые тела, совершающие броуновское движение под действием электростатических и случайных сил. Данное приближение хорошо описывает взаимодействие белков в объеме, пока не происходит контакта белков их поверхностями. Для моделирования тесного контакта молекул используется метод молекулярной динамики. Эти методы в совокупности обеспечивают возможность полной реконструкции белок-белкового взаимодействия.

Нами были проведены серии вычислительных экспериментов с использованием метода броуновской динамики с целью исследования диффузионно-столкновительных комплексов двух пар электрон-транспортных белков: ферредоксина c гидрогеназой из Chlamydomonas reinhardtii и ферредоксин-НАДФ+ редуктазой (ФНР) из Zеа mays. Для ферредоксина из Chlamydomonas reinhardtii и ФНР из Zеа mays образование структур с энергией электростатического притяжения 6 кТ или выше происходит очень часто (kon превышает 2,8·109 М-1 с-1). Были обнаружены три различные группы ориентаций ферредоксина. Большинство структур (96%) составляют одну однородно плотную группу (кластер), в которой ферредоксин расположен вблизи ФАДа ФНР, но его Fe-S кластер не обращён в сторону контактной области. Тем не менее расстояние между кофакторами довольно невелико (18,5 Å). Для гидрогеназы и ферредоксина из Chlamydomonas reinhardtii с энергией притяжения 6kT или более образование комплексов происходит в 5 раз реже (kon превышает 6·108 М-1 с-1). Были обнаружены четыре различные группы ориентаций ферредоксина. В каждой из них ферредоксин контактирует с одной и той же областью гидрогеназы, но расстояние между кофакторами белков весьма отличаются (17,7 - 25,5 Å). Мы предполагаем, что процесс образования функционально-активного комплекса для этих двух белков включает в себя по меньшей мере два этапа: первый - диффузионный захват одного белка другим, а второй - взаимная ориентация молекул в переходном комплексе.

Работа выполнена с использованием оборудования Центра коллективного пользования сверхвысокопроизводительными вычислительными ресурсами МГУ имени М.В. Ломоносова. Работа поддержана грантом РФФИ № 17-04-00676.

© 2004 Designed by Lyceum of Informational Technologies №1533