English
!

Архив публикаций

Тезисы

XX-ая конференция

Изучение факторов, стабилизирующих активное состояние β2-адренорецептора: молекулярно-динамическое моделирование

Алексеев Е.С., Богдан Т.В.

Московский государственный университет имени М.В.Ломоносова, Химический факультет, каф. физической химии, Россия, 119991, г. Москва, Ленинские Горы, дом 1, стр. 3

1  стр. (принято к публикации)

Методом молекулярной динамики исследовано влияние наличия межспиральной водородной связи между аминокислотными остатками Ser742.45 и Trp1584.50 и молекулы холестерина на стабилизацию активного состояния β2-адренорецептора.

β2-Адренорецептор (β2AR) является одним из мембранных белков, передающих сигналы в клетку. В работе [1] при исследовании пространственной организации β2AR была обнаружена скрытая межспиральная водородная связь (ВС) между гидроксильной группой в пептидном фрагменте Ser742.45 и NH-группой индольного кольца в Trp1584.50. Мы предположили, что эта водородная связь ответственна за стабилизацию активной конформации β2-адренорецептора, обеспечивающей успешное взаимодействие белка с молекулой холестерина.

С использованием программного пакета GROMACS было выполнено молекулярно-динамическое моделирование нативного и мутированного β2-адренорецептора в липидном бислое, построенном на основе базы данных Orientations of Proteins in Membranes database. В мутированном белке для устранения ВС между спиралями аминокислотный остаток Ser742.45 был замещен на Ala742.45. В липидный бислой были помещены две молекулы β2AR, между которыми находились молекулы холестерина – как в кристаллической структуре белка (PDB ID: 2RH1). Вычисления были проведены на базе суперкомпьютера «Ломоносов» НИВЦ МГУ имени М.В. Ломоносова.

Литература.

1. Adamian L., Naveed H., Liang J. Lipid-Binding Surfaces of Membrane Proteins: Evidence from Evolutionary and Structural Analysis // Biochim. Biophys. Acta. V.1808, 2011. P.1092-1102.



© 2004 Дизайн Лицея Информационных технологий №1533