Архив публикаций

Тезисы

XXVI-ая конференция

Характеристики и роль конформационно-предопределенных сегментов полипептидной цепи в белках

Анашкина А.А., Урошлев Л.А.¹, Торшин И.Ю.², Есипова Н.Г., Туманян В.Г.

Институт молекулярной биологии им. И.Энгельгардта РАН, 119991 Москва, Вавилова, 32, nastya@eimb.ru

¹Институт общей генетики РАН им. И.И.Вавилова, 119991 Москва, ул. Губкина, д. 3

²Химический факультет, Московский государственный университет им. М.В.Ломоносова, 119991 Москва, Ленинские горы 1/3,

1  стр. (принято к публикации)

Бета-шпилька, включающая бета-поворот, может рассматриваться как пример составной локальной структуры, компоненты которой играют различную структурную, энергетическую и геометрическую роль. В соответствии с нашей концепцией фрагмент антипараллельной бета-структуры, характеризующийся повышенной устойчивостью, налагает на линкер определенный набор конформаций. При этом число независимых конформационных переменных уменьшается из-за образования псевдоцикла по водородным связям. В результате общее количество конформаций в этой системе не превышает двух для основных типов бета-поворотов. Таким образом, конформация бета-поворота определяется контекстом. Следует подчеркнуть, что бета-поворот находится в определенной конформации независимо от последовательности, даже если эта конформация стерически невыгодна (так называемые «запрещенные» конформации). В настоящем исследовании изучались аминокислотные последовательности и трехмерные структуры бета-поворотов четырех типов: I, I’, II и II’. На основе репрезентативной выборки мы нашли, что последовательность и структура совместно обеспечивают стабильность контекстной части. Несмотря на предопределенный характер бета-поворота, наблюдаются особенности в составе аминокислот, а не в последовательности. Контакты в бета-шпильке и его части, а также более далекие контакты оценивались по разбиению Вороного-Делоне. Степень консервативности аминокислотных остатков в бета-структурной части и в бета-повороте определялась позиционно-весовыми матрицами.

Работа выполнена при поддержке РФФИ (проекты № 17-04-02105 и 18-54-00037).

1. Torshin, I. Y., Batyanovskii, A. V., Uroshlev, L. A., Esipova, N. G., & Tumanyan, V. G. Noncanonical and Strongly Disallowed Conformations of the Backbone in Polypeptide Chains of Globular Proteins // Biophysics 63(2), 2018. Pp. 149-153.

2. Torshin, I. Y., Batyanovskii, A. V., Uroshlev, L. A., Esipova, N. G., & Tumanyan, V. G. The relationship between the sign of the polypeptide backbone angle omega and the type of the side chain radical of amino-acid residues // Biophysics 62(3), 2017. Pp. 342-347.

3. Torshin, I. Y., Uroshlev, L. A., Esipova, N. G., & Tumanyan, V. G. Descriptive statistics of disallowed regions and various protein secondary structures in the context of studying twisted β-hairpins // Biophysics 61(1), 2016. Pp. 6-12.

4. Uroshlev, L. A., Torshin, I. Y., Batyanovskii, A. V., Esipova, N. G., & Tumanyan, V. G. Disallowed conformations of a polypeptide chain as exemplified by the β-turn of the β-hairpin in the α-spectrin SH3 domain // Biophysics 60(1), 2015. Pp. 1-9.

• открыть в PDF формате (на английском языке) (PDF)