Conference publications

Abstracts

XIII conference

On the nonplanarity of O=C-N-H group in single amides and dipeptides of L-aminoacids.

Samchenko A.A., Kondratiev M.S., Kabanov A.V., Komarov V.M.

Институт биофизики клетки РАН, Россия, 142290 Пущино, Московская обл. open13@mail.ru

Одним из ключевых моментов в установлении механизма сворачивания белков является решение вопроса о степени торсионной лабильности пептидной группы при организации структуры полипептидной цепи. Целью данной работы является теоретическое обоснование устойчивой тенденции O=C-N-H фрагмента иметь неплоскую геометрию в структуре простейших амидов и дипептидов L–аминокислот.

На базе неэмпирических MP2/6-311G** и полуэмпирических РМ3 квантово-химических расчетов в соответствии с экспериментальными данными обсуждаются основные структурные, спектральные и термодинамические характеристики газофазных молекул различных производных формамида (метилформамида, диметилформамида, ацетамида, метилацетамида, диметилацетамида и виниламина), а также дипептидов глициновой и аланиновой природы природы. Рассматривается роль химического замещения в становлении неплоской формы пептидной группы в амидах. Выделяются отличительные характеристики электронной структуры неплоских пептидов.

Показано, что в отличие от общепринятого мнения в структуре основного состояния замещенных амидов всегда присутствует исходная непланарность O=C-N-H фрагмента. Подобно всем алифатическим, ненасыщенным и ароматическим аминам, где наблюдается пирамидализация геометрии валентных связей атома азота, в исследованных соединениях такая пирамидализация связей азота тоже имеет достаточно выраженный характер.

Делается вывод, что указанная особенность sp3-гибридного валентного состояния азота пептидной группы может инициировать общую специфику организации конформации изолированных молекул дипептидов природного и искусственного происхождения.